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TY  - JOUR
AU  - Bravo Villegas, G.
AU  - Ferro Flores, G.
AU  - Torres García, E.
AU  - González Rivas, N.
PY  - 2020/10/24
Y2  - 2026/03/22
TI  - Acoplamiento molecular de HYNIC-CXCR4-L con el receptor quimiocina-4: Potencial reconocimiento in vivo para imagen SPECT de tumores primarios y metastásicos.
JF  - Memorias del Congreso Nacional de Ingeniería Biomédica
JA  - MCNIB
VL  - 7
IS  - 1
SE  - Física Médica
DO  - 
UR  - https://www.memoriascnib.mx/index.php/memorias/article/view/794
SP  - 438-440
AB  - &lt;p&gt;El receptor de quimiocina-4 (CXCR4) es el receptor molecular del factor 1 derivado de células estromales (SDF-1, también llamado CXCL12) [1], juega un papel fundamental en la progresión, invasividad y metástasis tumoral en más de 30 tipos de cáncer. [2]. El CXCR4-L (cyclo-D-Tyr-D-[NMe]Orn-Arg-Nal-Gly) es un ligando peptídico pentacíclico con alta afinidad por el receptor de quimiocina-4 (CXCR4) [3], el cual, al conjugarse con el agente bifuncional 6-hydrazinylnicotinamida (HYNIC) para su marcado con Tc-99m, puede utilizarse como un sensor para imagen molecular por medio de técnicas tomográficas de emisión de fotón único (SPECT) El objetivo del presente trabajo se enfoca en la describir el acoplamiento de CXCR4- L y HYNIC-CXCR4-L con CXCR4 a través del análisis computacional con las técnicas de acoplamiento molecular para determinar las características fisicoquímicas como puntuación de afinidad y tipos de interacciones intermoleculares que intervienen en la formación del aducto proteínico.&lt;/p&gt;
ER  -